α-Амилаза — фермент, гидролизующий внутренние α-1-4-гликозидные связи крахмала, гликогена и других углеводов. В организме человека основными источниками α-амилазы являются слюнные и поджелудочная железы. Соответственно, выделяют две основные изоформы фермента: С-амилаза (слюнная) и П-амилаза (панкреатическая). П-тип амилазы образуется только в поджелудочной железе, С-тип амилазы синтезируется в различных органах и тканях. Высокая активность С-амилазы определяется в ткани фаллопиевых труб, содержимом кисты яичников, женском молоке.
Клиническое значение определения активности фермента связано в первую очередь с дифференциальной диагностикой «острого живота». Активность амилазы в плазме обычно возрастает при остром панкреатите через 3-12 часов после болевого приступа, достигает максимума через 20-30 часов и возвращается к норме в течение 4 дней при благоприятном исходе. Через 6-10 часов после повышения активности в крови, возрастает активность амилазы в моче и возвращается к норме чаще всего через три дня после подъема. Превышение верхнего предела нормы активности фермента в крови более чем в 10 раз редко встречается при других патологиях и поэтому служит диагностическим критерием острого панкреатита. При этом активность фермента не отражает степень поражения поджелудочной железы.
Менее выраженное увеличение общей активности α-амилазы неспецифично для панкреатита и может сопровождать другие патологии. Повышение активности α-амилазы происходит при кишечной непроходимости, аппендиците, паротите, заболеваниях желчных путей, внематочной беременности, почечной недостаточности, вирусном гепатите, СПИДе.
Значительное увеличение активности амилазы наблюдается после процедуры эндоскопической панкреатохолангиографии. Внеабдоминальные причины редко вызывают повышение активности α-амилазы в плазме более чем в 5 раз. Примером высокой активности α-амилазы в плазме, обусловленной уменьшением ее элиминации, является макроамилаземия. При этом состоянии фермент связывается с иммуноглобулинами крови и образуется макромолекулярный комплекс. Такой комплекс не фильтруется в мочу, что ведет к увеличению активности α-амилазы в сыворотке крови. Это явление не имеет клинических последствий, но может стать причиной ложного предположения о заболевании поджелудочной железы.
Снижение активности α-амилазы наблюдается при выраженном кистозном фиброзе, тяжелых заболеваниях печени и после панкреатэктомии.
Причины повышения активности α-амилазы плазмы:
Превышение верхнего предела нормы менее чем в 5 раз:
- поражения слюнных желез;
- хроническая почечная недостаточность;
- макроамилаземия;
- введение морфина (спазм сфинктера Одди);
- травмы верхнего отдела брюшной полости.
Превышение верхнего предела нормы в 5-10 раз:
- прободная дуоденальная язва;
- непроходимость кишечника;
- другие состояния «острого живота»;
- острая почечная недостаточность с олигурией;
- диабетический кетоацидоз.
Превышение верхнего предела нормы более чем в 10 раз:
- острый панкреатит.
Референсные значения:
|
|
Cыворотка |
Моча |
| Этилиден- | ||
| G7PNP-метод: | 28-100 Е/л | < 450 (жен) — 490 (муж) Е/л |
| CNPG3-метод: | 22-80 Е/л | < 320 Е/л |